Wat is proline: proline begrijpen
Proline is een niet-essentieel aminozuur in het menselijk lichaam. Proline heeft drie vormen: DL-proline, L-proline en D-proline. Het proline waarnaar gewoonlijk wordt verwezen is L-proline, een natuurlijk voorkomend aminozuur dat bij kamertemperatuur een kolomvormig kristal is. Het ontleedt snel bij 215-220 graden bij verhitting. Het is oplosbaar in heet water en ethanol, heeft een licht zoete smaak en is hygroscopisch. Het draait naar links in een alkalische oplossing. [ ]D25-86.5 graad (water), -60.4 graad (5N zoutzuur). Het wordt aangetroffen in verschillende eiwitten. Het is een matig overvloedig aminozuur in mariene planktonorganismen en is ook aanwezig in zeewater, deeltjes en mariene sedimenten.
Wat is proline: eigenschappen van de eiwitstructuur
De unieke cyclische structuur van de prolinezijketen geeft proline een uitstekende conformationele stijfheid in vergelijking met andere aminozuren. Het beïnvloedt ook de snelheid van de vorming van peptidebindingen tussen proline en andere aminozuren. Wanneer proline in een peptidebinding aan de amidegroep wordt gebonden, is de stikstof ervan niet gebonden aan waterstof, wat betekent dat het geen waterstofbruggen kan doneren maar wel waterstofbruggen kan accepteren.
De vorming van peptidebindingen met inkomend Pro-tRNAPro is veel langzamer dan met enig ander tRNA, wat een algemeen kenmerk is van N-alkylaminozuren. De vorming van de peptidebinding tussen het binnenkomende tRNA en de keten die eindigt op proline verloopt ook langzaam. De vorming van de proline-proline-binding is het langzaamst.
De unieke conformationele stijfheid van proline beïnvloedt de secundaire structuur van eiwitten in de buurt van prolineresiduen en kan de hogere prevalentie van proline in thermofiele bacteriële eiwitten verklaren. De secundaire structuur van het eiwit kan worden beschreven door de tweevlakshoeken φ, ψ en ω van de eiwitskelet. De cyclische structuur van de prolinezijketen vergrendelt de hoek φ op ongeveer -65 graad .
Proline kan fungeren als structurele verstoorder in conventionele secundaire structuurelementen zoals -helices en -sheets; proline wordt echter ook vaak aangetroffen als het x-de residu in een -helix en aan de randen van -vellen. Proline Lactobacillus-poeder wordt ook vaak in bochten gebruikt (een andere secundaire structuur), waardoor bochten worden gevormd. Dit zou het vreemde feit kunnen verklaren dat proline vaak wordt blootgesteld aan oplosmiddelen, ondanks dat het een volledig niet-polaire zijketen heeft.
Opeenvolgende prolines of hydroxyprolines kunnen polyproline-helices produceren, de belangrijkste secundaire structuur in collageen. Hydroxylering van proline verhoogt de conformationele stabiliteit van collageen aanzienlijk door prolylhydroxylase. Daarom is prolinehydroxylering een cruciaal biochemisch proces voor het in stand houden van de bindweefsels van hogere organismen. Ernstige ziekten zoals scheurbuik kunnen worden veroorzaakt door defecten in deze hydroxylatie, zoals prolylhydroxylase-mutaties of een gebrek aan essentiële ascorbinezuur-cofactoren (vitamine C).